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本文标题："通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)分析显微镜"
新闻来源：未知 发布时间：2017-3-11 22:02:20 本站主页地址：http://www.jiance17.com
通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)分析显微镜
几种测定结合膜蛋白(即区别于整合膜蛋白的外围膜蛋白)性质
的方法。尽管大多数整合膜蛋白经疏水多肽片段与膜结合，但是一
个亚单位也可通过糖基化的磷脂酰肌醇(GPI)基团固定于膜上。本
单元介绍的检测通过GPI基团与膜结合的方法，是基于磷脂酰肌醇
磷脂酶C(PI—PI℃)水解GPI基团而设计的。通过GPI固定的蛋白质
和一些跨膜蛋白质具有不被某些非离子型去垢剂如Triton X-100增
溶的抗性，可能是由于这些蛋白质与质膜上的鞘糖脂和胆固醇富含
域结合的缘故。这些结构域有时存在于被称为质膜穴样凹陷内部。
本单元为使用如辛基配糖化合物或CHAPS等去垢剂使不溶于Triton
的质膜蛋白的溶解提供实验方案，也包括穴样膜结构域的分离程序
。
天然状态蛋白质的大小可根据其流体动力学参数，如沉降系数
和Stokes半径来计算。许多情况下，通过这些参数可计算出天然蛋
白质或蛋白质复合物的分子质量。常用作测定蛋白质相对分子质量
的方法：蔗糖梯度沉降速率分析法。该方法将蛋白质经梯度分离后
洗脱成各组分，通过测定固有行为或聚丙烯酰胺凝胶电泳结合免疫
吸附或免疫沉淀来研究。
除沉淀速率分析外，另一个估计天然状态下细胞蛋白质分子质
量的常用方法是体积排阻色谱法。该种方法在洗脱过程中，蛋白质
溶液(流动相)通过含有多孔颗粒的层析柱(固定相)时，较大的蛋白
质不能进入颗粒内部而沿颗粒间隙最先流出柱外，而小分子蛋白质
进入颗粒内部多孔网状结构，以致最后流出柱外，从而使样品中分
子大小不同的蛋白质得到分离，并可与已知分子质量的标准蛋白质
的比较测定蛋白质的相对分子质量。
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