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小分子或大分子的一部分结合到蛋白质的结合部位可能使蛋白
质形状发生微小变化,因为这种结合往往会改变决定蛋白质形状
的弱作用的强度,形状改变有两个主要功能,首先,酶的形状改
变能使活性部位更好地与酶所作用的底物分子接触,酶的这种性
质称为诱导契合,其次通过调整形状,分子的生物活性可得到调
节,如果酶具有两个结合部位,调节分子结合到一个部位上,从
而影响活性部位,促进或者阻碍与活性部位的结合。
研究蛋白质的几种方法
研究蛋白质分子结构所用的许多方法都是复杂的物理化学技术
,例如X射线衍射、圆二色性、核磁共振和荧光色谱,
蛋白质的变性
如同核酸一样,通过接触消除氢键和水性相互作用的试剂,以
用如高温等因素的破坏作用,蛋白质能够变性,当蛋白质含二硫
键时,在去除变性剂后,往往会迅速发生完全的复性,因此通常
将破坏二硫键的试剂如硫乙醇加入到变性混合物中。
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